Kunststoffe sind aus unserem Alltag nicht mehr wegzudenken. Das betrifft leider nicht nur den Nutzen, sondern später auch die Verunreinigung der Umwelt. Denn nur ein Bruchteil der Kunststoffe wird aktuell recycelt. Ein wesentlicher Teil landet in der Umwelt, wo er Land, Wasser und eventuell sogar die Luft verschmutzt. Forscher der Universität Greifswald und des Helmholtz-Zetrums Berlin (HZB) haben nun die Struktur eines Enzyms entschlüsselt, das helfen könnte, das Müllproblem zu lösen. Der „Plastikfresser“ kann mit einem weiteren Enzym gemeinsam den weit verbreiteten Kunststoff PET in seine Bestandteile zerlegen.


Bakterium zersetzt PET-Kunststoff

Bereits 2016 hatte eine Gruppe japanischer Forscher ein Bakterium entdeckt, das auf PET-Kunststoffen wächst und sich zum Teil davon ernährt. Dieses Bakterium verfügt über zwei Enzyme, die in der Lage sind, PET abzubauen: PETase und MHETase. Die PETase ist dafür zuständig, den Kunststoff in kleinere Bauteile zu zerlegen – und zwar vorwiegend in MHET. Im Anschluss übernimmt die MHETase die Spaltung des MHET in die zwei Grundbausteine Terephthalsäure und Ethylenglykol. Beide dieser Bausteine können für eine Neusynthese von PET verwendet werden und würden einen geschlossenen Recyclingkreislauf ohne die Verwendung von Erdöl ermöglichen.


2018 gelang es dann, die Struktur der PETase zu entschlüsseln. Allerdings fehlte noch ein Teil des Puzzles: Die Struktur der MHETase. Diese wurde nun kürzlich von deutschen Forschern aufgedeckt.

MHETase entschlüsselt

Die MHETase ist deutlich größer als die PETase und noch komplexer. Ein einziges MHETase-Molekül besteht aus 600 Aminosäuren, das sind mehr als 4000 Atome. Die MHETase besitzt eine Oberfläche, die etwa doppelt so groß ist wie die von PETase. Damit gibt es auch wesentlich mehr Optionen, die Oberfläche dieses Enzyms zu modifizieren und für die Zerlegung von PET zu optimieren„, so Dr. Gert Weber von der gemeinsamen Forschungsgruppe Proteinkristallographie am Helmholtz-Zentrum Berlin und der Freien Universität Berlin.

Für die Entschlüsselung der MHETase musste das Team rund um Weber und Dr. Uwe Bornscheuer das Enzym zunächst aus Bakterienzellen gewinnen. Im Anschluss wurde das Molekül gereinigt und es gelang dann mit Hilfe der Berliner Synchrotronquelle BESSY II, die komplexe 3D-Struktur der MHETase zu entschlüsseln.

Damit man in der Struktur sieht, wie das Enzym an PET bindet und es zersetzt, benötigt man ein Plastikfragment, das an MHETase bindet, aber nicht gespalten wird„, so Weber. Die daraus resultierende „blockierte“ MHETase fungierte dann als Grundlage für die Züchtung winziger Kristalle, an denen dann die Strukturuntersuchungen durchgeführt werden konnten. Den Forschern gelang es, der MHETase quasi bei der Arbeit zuzusehen. Sie hoffen, aus ihren Erkenntnissen Strategien entwickeln zu können, das Enzym zu optimieren und seine Aktivität zu steigern.

Mittelfristig will das Team die PETase umd MHETase für die Zerlegung von PET zu optimieren, um sie eines Tages für das „perfekte Recycling“ von PET-Kunststoffen einsetzen zu können.

via Helmholtz-Zentrum Berlin

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