Im Magen jedes zweiten Erdenbürgers siedelt ein Bakterium, das Magenschmerzen oder gar Krebs auslösen kann. Die Diagnose ist schwierig, die Therapie nicht minder. Helicobacter pylori gibt nicht so leicht auf. Jetzt hat ein internationales Forscherteam unter Leitung von Professor Donald R. Ronning von der amerikanischen Universität Toledo einen Ansatzpunkt gefunden, das Bakterium zuverlässig zu bekämpfen. Sie entschlüsselten die Funktionsweise des Enzyms MTAN im Stoffwechsel des Mikroorganismus. MTAN (5‘-Methylthioadenosin Nucleosidase) braucht das Bakterium, um das für sein Überleben wichtige Vitamin K2 zu produzieren. Könnte man dieses Enzym gezielt ausschalten, hätte man eine Möglichkeit gezielt gegen H. pylori vorzugehen. Heute werden Kombinationen von Antibiotika eingesetzt, die auch nützliche Mikroorganismen im Körper zerstören.


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Die Montage eines MTAN-Kristalls im Zentrum des Neutronenstrahls im BIODIFF-Instrument – Foto: Andreas Ostermann / TUM

Unsichtbar für Röntgenstrahlen

Die Forscher schufen jetzt die Voraussetzung dafür, einen MTAN-Killer zu entwickeln, indem sie die Struktur des Enzyms entschlüsselten. Speziell ging es darum, die Position von einigen Wasserstoffatomen zu finden. Mit der üblichen Methode, der Kristallstrukturanalyse mit Röntgenstrahlen, ließ sich da nichts machen. Wasserstoff ist für Röntgenlicht unsichtbar. Nicht jedoch für Neutronen, die auf dieses leichteste aller Elemente besonders empfindlich reagieren. Die entscheidenden Messungen fanden am Forschungsreaktor München II (FRM II) statt, der einen ergiebigen Neutronenfluss liefert. Das Diffraktometer BioDiff, gebaut und betrieben vom Jülich Centre for Neutron Science (JCNS), lieferte die gesuchten Positionen. Zudem entdeckten die Forscher, dass diese sich bei der Bildung von K2 verändern.

Jetzt ist eine Blockade möglich

„Da wir nun den genauen Ablauf der Reaktion und die beteiligten Bindungsstellen des Enzyms kennen, ist es nun möglich, Moleküle zu entwickeln, die genau diesen Ablauf blockieren“, sagt Andreas Ostermann, Biologe an der Technischen Universität München, die FRM II betreibt. Gemeinsam mit JCNS-Forscher Tobias Schrader betreut er das komplexe Gerät, das die Struktur des Enzyms entschlüsselte.


Das Forschungsergebnis wurde im Fachmagazin „Proceedings oft he National Academy of Sciences oft he United States of America“ veröffentlicht.

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